Expressão coordenada de ceratinas 7 e 20 em carcinomas mamários de cães e gatos
Anexos
Informações
Título
Expressão coordenada de ceratinas 7 e 20 em carcinomas mamários de cães e gatos
Autor(es)
João Paulo Boccia
Orientador(es)
José Guilherme Xavier
Data de Defesa
19/12/2016
Resumo
As ceratinas formam um grupo de 20 proteínas ácidas e básicas, constituintes do citoesqueleto, exibindo expressão particularizada em cada tecido. Sua expressão pode ser útil na caracterização histogênica de carcinomas de sítio primário desconhecido. Neste estudo avaliou-se o padrão de expressão de ceratinas em carcinomas mamários de cadelas e gatas com o emprego de procedimento imuno-histoquímico. Carcinomas mamários de cães e gatos excisados nos hospitais veterinários da Universidade Paulista e da Universidade Metodista de São Paulo foram processados histologicamente, classificados e graduados. Seguiu-se procedimento imuno-histoquímico com o emprego de anticorpos monoclonais de camundongos anticeratinas (K) 7 e 20 humanas, com o uso dos clones, respectivamente OV-TL 12/30 e K20-8, ambos da DAKO na diluição 1:100; com sistema de amplificação LSAB e DAB como cromógeno. A mensuração da imunomarcação foi realizada com o uso de escores mistos, considerando a intensidade e distribuição da marcação. Quarenta tumores primários e quatro (4) metástases nodais (em gatos) foram avaliadas, predominando carcinomas tubulares e sólidos, com diferentes graus de malignidade. Em cães, predominou a dupla negatividade e em gatos K7+/K20-, respectivamente, em 75% (15/20) e 60% (12/20) das amostras. Carcinomas sólidos e anaplásicos apresentaram dupla negatividade nos 11 casos analisados. Imunoexpressão divergente em relação ao tumor primário ocorreu em duas lesões nodais. O padrão imunofenotípico de dupla negatividade predominante em cães, diferente do relatado em literatura, e a positividade isolada a K7 em gatos, devem ser compreendidos como os perfis imuno-histoquímicos preferenciais em carcinomas mamários dessas espécies. Essa caracterização pode ser particularmente útil na pesquisa pelo sítio primário em carcinomas metastáticos de origem desconhecida em cães e gatos.
Resumo (EN)
The keratins form a group of 20 acidic or basic proteins, constituents of the epithelial cytoskeleton with individualized expression throughout the tissues. Its presence may be useful in histogenic characterization in carcinomas of unknown primary site. In this study we evaluate the pattern of expression of keratins in breast carcinomas of canine and feline females using immunohistochemical procedure. Canine and feline mammary carcinomas excised at UNIP and UMESP Veterinary Hospitals were submitted to histological processing, classification and tumor graduation. This was followed by immunostaining with the use of mouse anti-keratin human 7 and 20 monoclonal antibodies, respectively, OV-TL 12/30 and K20-8 clones, both DAKO® with 1: 100 dilution; DAB LSAB detection system. The measurement of immunostaining was performed by mixed scores, integrating intensity and extension of the marking. 40 primary tumors and 4 nodal metastasis (in cats) were evaluated, predominating tubular and solid carcinomas, belong to different degrees of malignancy. As for immunophenotyping, there was predominance in dogs, of the double negativity, CK7- / CK20-, and in cats CK7+/CK20- corresponding respectively, to 75% (15/20) and 60,0% (12/20) of the samples. Solid and anaplastic carcinomas showed double negativity in the eleven cases analyzed. Divergent immunoexpression related to primary tumor was detected in 2 nodal lesions. The predominant immunophenotypic pattern was the double negativity in dogs, as opposed to that reported in the literature, and the isolated positivity for CK7 in cats, which suggests its use as preferential immunohistochemical profiles in breast carcinomas in these species. Such characterization shows to be particularly useful in the search of primary site of metastatic carcinomas of unknown origin in dogs and cats.
Tipo
Tese
Palavras-chave
Carcinoma mamário, Ceratina, Imuno-histoquímica
Instituição
UNIP
Direito de Acesso
Acesso Aberto